我们体内的组织只有在细胞不仅相互粘附，而且与细胞外结构(如结缔组织和皮肤的胶原纤维)粘附时才能保持在一起。这在细胞层面上究竟是如何起作用的?哪些蛋白质发挥了哪些作用?

目前，由细胞生物学家ChristofHauck(德国康斯坦茨)和化学家HeikoMöller(德国波茨坦)领导的研究团队在PLOSBiology杂志上发表了新的数据和发现。他们的研究结果可能有助于进一步开发已经用于治疗炎症性肠病或预防心脏病的药物。

桩蛋白作为细胞内支持系统的连接

专门的膜蛋白——整合素——确保组织中的凝聚力。它们充当细胞的锚点。每个细胞都有许多这样的锚点，称为粘着斑，它们像小脚一样为细胞提供支撑。整合素必须与细胞中的蛋白质合作，才能连接到细胞内支持系统——细胞骨架。

这些蛋白质之一就是paxillin。由于paxillin存在于所有细胞中，是整合素和细胞骨架之间的连接，因此它也可用作标记物，使点状和线状锚点(即粘着斑)可视化。

与细胞骨架和粘着斑这两个术语所暗示的相反，这些锚定点绝不是静态的。例如，在细胞运动过程中，它们不断溶解并重新附着在其他地方，例如当结缔组织细胞必须闭合我们皮肤上的伤口时。科学家的新数据显示，paxillin直接与整合素的细胞内部分结合。可以说，它附着在受体上。

三维结构分析揭示了谜题的一个重要部分

研究人员能够缩小paxillin和integrin中确切的相互作用位点，并确定paxillin这部分以前未知的3D结构。

化学家Möller解释说：“当在paxillin的3D结构的背景下划定出确切的整合素结合位点时，我们发现了理解这两种蛋白质相互作用的关键部分：在Paxillin中，该部分形成为可移动的瓣膜，很可能像夹子一样抓住整合素，但也可以很容易地再次释放。”

细胞生物学家Hauck补充道：“原则上，该paxillin片段的灵活性似乎通过抓住和释放整合素来支持整个细胞的运动能力。”

医药成分应用

波茨坦的Möller研究小组利用核磁共振波谱(NMR)分析了动态蛋白质结构。

“这为我们在康斯坦茨生产paxillin和integrins的特定变体并在活细胞中测试它们如何影响粘着斑的形成和组成提供了基础。我们现在可以提出关于它们如何形成和重塑的新假设，”Hauck说。

在医学上，纵整合素及其粘附能力的活性物质已用于预防心脏病发作或治疗炎症性肠病。科学家希望这项研究的结果将有助于未来开发专门针对细胞粘附点的新型活性物质。